Enzima: nomenclatura, natura chimica e meccanismo

Enzima: nomenclatura, natura chimica e meccanismo!

Una delle funzioni più importanti delle proteine ​​nelle cellule viventi è quella di agire come enzimi.

La parola "enzima" fu introdotta per la prima volta da Kuhne nel 1878. Deriva dall'originale parola greca enzima (Gr. En-in, zyme-leaven), che significa "nel lievito".

Nel 1896, Buchner riuscì a estrarre dalle cellule di lievito una sostanza che era attiva nella fermentazione. Questa sostanza fu successivamente chiamata zymase e rappresenta una parte del sistema enzimatico coinvolto nella fermentazione. Nel 1926, il professor JB Sumner isolò da fagioli di jack, per mezzo dell'acetone, l'enzima ureasi in forma cristallina.

Definizione:

Un enzima può essere definito come un catalizzatore biologico complesso prodotto da un organismo vivente nelle sue cellule per regolare i vari processi fisiologici del corpo. Gli enzimi funzionali al di fuori delle cellule viventi sono chiamati esoenzimi, ad es. Enzimi presenti nei succhi digestivi, lisozima delle lacrime. Gli enzimi funzionali all'interno delle cellule viventi sono noti come endozimi, ad esempio, enzimi del ciclo di Krebs, enzimi della glicolisi, ecc.

La sostanza su cui agisce un enzima è chiamata "substrato" e, in generale, l'enzima stesso prende il nome dal substrato aggiungendo il suffisso "ase" a quello del substrato. Così, ad esempio, le proteasi sono un gruppo di enzimi che agiscono sulle proteine, le lipasi sono un gruppo di enzimi che agiscono sulle sostanze lipidiche e la maltasi è il nome dell'enzima che agisce sul maltosio.

A volte il nome di un enzima indica la natura della reazione che provoca. Ad esempio, l'invertasi che rompe il saccarosio in glucosio e fruttosio, provoca un'inversione (questo è un processo in cui la materia prima che mostra un tipo di rotazione ottica fornisce prodotti finali che mostrano il tipo opposto di rotazione ottica).

Nomenclatura:

Un esame accurato della nomenclatura degli enzimi rivela che in molti casi è sia incoerente che fuorviante. Non mancano anche casi in cui diversi biochimici hanno dato nomi diversi per lo stesso enzima. Questa anomalia è stata rimossa dalla Commissione internazionale per gli enzimi nella sua relazione del 1961.

La Commissione ha riconosciuto che ciascun enzima dovrebbe consistere in: (1) nome del substrato e (2) una parola che termina in "ase" specificando un tipo di reazione catalitica come nella succinica deidrogenasi, piruvato transaminasi. Questa nomenclatura è precisa e sistematica, sebbene in alcuni casi sia lunga e distorta. È per questo motivo che i nomi banali vengono mantenuti con la sanzione ufficiale, ma solo in riferimento ai loro nomi sistematici.

Il moderno sistema di classificazione degli enzimi fu introdotto dall'Unione internazionale di biochimica (IUB) nel 1961. Raggruppa gli enzimi nelle seguenti sei categorie.

1. Ossidoreduttasi:

Prendono parte alle reazioni di ossidazione e riduzione o al trasferimento di elettroni. Le ossididoreduttasi sono di tre tipi: ossidasi, deidrogenasi e reduttasi, ad es. Citocromo ossidasi (ossidano il citocromo), succinato deidrogenasi, nitrato riduttasi.

2. Transferases:

Trasferiscono un gruppo da una molecola all'altra, ad esempio la glinammato-piruvato transaminasi (trasferisce il gruppo amminico dal glutammato al piruvato durante la sintesi di alanina). Il trasferimento del gruppo chimico non si verifica nello Stato libero.

3. Idrolasi:

Rompono le grandi molecole in quelle più piccole con l'aiuto di gruppi idrogeno e idrossile di molecole d'acqua. Il fenomeno è chiamato idrolisi. Gli enzimi digestivi appartengono a questo gruppo, ad esempio, amilasi (idrolisi dell'amido), sucrasi e lattasi.

4. Liasi:

Gli enzimi causano la scissione, la rimozione di gruppi senza idrolisi, l'aggiunta di gruppi a doppi legami o l'inverso, ad esempio l'istidina decarbossilasi (interruzioni istidiniche a istamina e CO ₂ ), aldolasi (fruttosio-1, 6-difosfato a fosfato diidrossi acetone e fosfato gliceraldeidico ).

5. Isomerasi:

Gli enzimi causano il riarrangiamento della struttura della molecola per effettuare cambiamenti isomerici. Sono di tre tipi, isomerasi (aldose al gruppo chetoso di vice-versa come glucosio 6-fosfato a fruttosio 6-fosfato), epimerasi (cambiamento di posizione di un costituente o gruppo di carbonio come xilulosio fosfato al ribosato fosfato) e mutasi (spostamento la posizione del gruppo laterale come glucosio-fosfato in glucosio-l-fosfato).

6. Ligasi:

(Sintetasi). Gli enzimi catalizzano il legame di due sostanze chimiche con l'aiuto di energia ottenuta dall'ATP, ad es. Fosfenolo piruvato PEP carbossilasi (combina fosforo piruvato con anidride carbonica formando ossaloacetato accompagnato da idrolisi di ATP).

Il moderno sistema di nomenclatura enzimatica introdotto dall'Unione internazionale di biochimica (IUB) prevede un metodo per assegnare quattro numeri a ogni dato enzima, il primo numero che indica la classe principale in cui cade l'enzima, il secondo e il terzo indicano rispettivamente la sottoclasse e le sottoclassi e il quarto è il numero di serie dell'enzima nella sua particolare sottoclasse; i quattro numeri sono separati da punti.

Di conseguenza, la deidrogenasi malica riceve il numero della commissione enzimatica (numero 1) 1.1.1.37. Il primo 1 indica che l'enzima è una ossididoreduttasi, il secondo 1 indica che l'enzima agisce sul gruppo CH-OH di donatori e il terzo 1 indica che nella reazione che l'enzima promuove, NAD o NADP funziona come una molecola accettrice, 37 che è l'ultimo numero nel numero seriale dato a questo particolare enzima è il gruppo caratterizzato da proprietà che 1.1.1 indicano.

Natura chimica degli enzimi:

Tutti gli enzimi sono di natura proteinica (Sumner, 1926) con l'eccezione degli enzimi RNA scoperti di recente. Alcuni enzimi possono inoltre contenere un gruppo non proteico.

Sulla base delle differenze di natura chimica, gli enzimi possono essere descritti come segue:

(i) Enzimi semplici:

Alcuni enzimi sono semplici proteine, cioè sull'idrolisi, producono solo amminoacidi. Enzimi digestivi come pepsina, tripsina e chimotripsina sono di questa natura.

(ii) Enzimi coniugati:

È un enzima formato da due parti: una parte proteica chiamata apoenzima (ad es. Flavoproteina) e una parte non proteica chiamata cofattore. L'enzima coniugato completo, costituito da un apoenzima e un cofattore, è chiamato holoenzyme.

Può esserci un'attività enzimatica solo quando entrambi i componenti (apoenzima e cofattore) sono presenti insieme. Il cofattore è talvolta un semplice ione metallico bivalente (ad es., Ca, Mg, Zn, Co, ecc.) E talvolta un composto organico non proteico. Tuttavia, alcuni enzimi richiedono entrambi i tipi di cofattori. Se il cofattore è saldamente legato all'apoenzima, viene chiamato gruppo prostetico.

Ad esempio, i citocromi sono gli enzimi che possiedono porfirine come loro gruppi protesici. Se, invece di essere legato in modo più o meno permanente all'apenenzima, il cofattore si attacca all'apoenzima solo al momento della reazione, viene chiamato coenzima.

(iii) Metallo-enzimi:

I cofattori metallici coinvolti nelle reazioni enzimatiche sono sia cationi monovalenti (K ⁺ ) che bivalenti (Mg ⁺⁺, Mn ⁺⁺, Cu ⁺⁺ ). Questi possono essere trattenuti liberamente dall'enzima o, in alcuni casi, entrare nella composizione della molecola stessa. Se il metallo fa parte della molecola, come il ferro dell'emoglobina o del citocromo, gli enzimi sono chiamati metallo-enzimi.

(iv) Isoenzimi (Isozymes):

Un tempo si riteneva che un organismo avesse un solo enzima per un dato passaggio di una reazione metabolica. Successivamente è stato scoperto che un substrato può essere utilizzato da un numero di varianti di un enzima che produce lo stesso prodotto.

Le forme molecolari multiple di un enzima che si verificano nello stesso organismo e che hanno un'attività di substrato simile sono chiamate isoenzimi o isoenzimi. Più di 100 enzimi sono noti per avere isoenzimi. Così l'a-amilasi dell'endosperma di grano ha 16 isoenzimi, la lattico deidrogenasi ha 5 isoenzimi nell'uomo, mentre l'alcol deidrogenasi ha 4 isoenzimi nel mais. Gli isoenzimi si differenziano per attività optima e inibizione.

L'isoenzima più studiato è la lattico deidrogenasi (LDH) che si manifesta in cinque possibili forme negli organi della maggior parte dei vertebrati, come osservato dalla separazione elettroforetica del gel di amido. Si verificano due tipi di LDH sostanzialmente diversi. Un tipo, che è fortemente inibito da concentrazioni relativamente basse di piruvato, predomina nel cuore e si chiama LDH del cuore.

L'altro tipo, meno facilmente inibito dal piruvato, si verifica in molti muscoli scheletrici ed è quindi chiamato LDH muscolare. Il cuore LDH consiste di 4 subunità identiche, che sono chiamate subunità H. Il muscolo LDH consiste di 4 subunità M identiche. I due tipi di subunità, H e M, hanno diverse composizioni di aminoacidi, cinetica enzimatica e proprietà immunologiche. Queste subunità in combinazioni diverse producono 5 isoenzimi.

Sono quindi utili all'organismo per adattarsi alle varie condizioni ambientali.

Meccanismo dell'azione enzimatica:

L'enzima promuove una determinata reazione, ma rimane invariato alla fine della reazione. Nel 1913, Michaelis e Menten proposero che durante l'attività enzimatica si formasse un complesso enzimatico-substrato intermedio. Il seguente schema può essere scritto per illustrare il concetto:

Gli enzimi sono catalizzatori biologici che accelerano la velocità di reazione alterando le proprietà cinetiche. Quindi, l'enzima (E) esercita il suo ruolo catalitico sul substrato (S) formando un complesso enzima-substrato (ES) con una reazione reversibile dove K ₁ è la costante di velocità per la formazione di ES, e K ₂ è la velocità costante per la dissociazione di ES a E e S.

Dopo la formazione di ES, il substrato (S) viene convertito nei prodotti, rendendo così l'enzima (E) disponibile per ulteriore combinazione con più substrato. La velocità di conversione di ES ai prodotti della reazione può essere indicata dalla costante K ₃ .

Ogni reazione catalizzata da enzimi ha un valore K _m caratteristico, che è la costante Michalies-Menten, che è una misura della tendenza dell'enzima e del substrato da combinare tra loro.

In questo modo il valore K _m è un indice dell'affinità dell'enzima per il suo particolare substrato. Maggiore è l'affinità di un enzima per il suo substrato, minore è il valore di K _m .

Enzimi riduce l'energia di attivazione:

L'energia di attivazione è quella quantità minima di energia richiesta a una molecola per prendere parte a una reazione. L'effetto degli enzimi è di abbassare il fabbisogno energetico di attivazione, promuovendo così tassi di reazione apprezzabili a temperature più basse di quanto sarebbe possibile altrimenti.

I siti catalitici:

Gli enzimi sono molto più grandi rispetto alle molecole del substrato. In un substrato enzimatico, quindi, il substrato è in contatto con solo un'area molto piccola della superficie enzimatica. Questa parte dell'enzima comprendente residui di amminoacidi e legami peptidici che sono in contatto fisico con il substrato ma essenziale per l'attività catalitica messa insieme costituisce un sito attivo, attualmente riferito come sito catalitico.

Escludendo il sito catalitico, il resto della molecola dell'enzima può essere necessario per mantenere la corretta conformazione tridimensionale del sito catalitico o potrebbe essere lì senza alcun ruolo funzionale.

La struttura di un sito catalitico è stata studiata in alcuni enzimi. È o una fessura sull'enzima come in papaina e ribonucleasi o una fossa profonda come nell'anidrasi carbonica. Qualunque sia la forma del sito catalitico, si ritiene che il substrato corretto si leghi con il sito catalitico producendo un complesso sito-catalitico substrato.

Il termine legame produttivo è spesso applicato a questo complesso. Nel legame produttivo, sia gli enzimi che i substrati mostrano cambiamenti conformazionali con una riduzione dell'energia di attivazione in modo che il substrato venga convertito in un prodotto.

Teorie sull'azione enzimatica:

1. Ipotesi di blocco e chiave:

Il complesso di substrato enzimatico ipotizzato per la prima volta da Emil Fischer nel 1884 circa, assunse un'unione rigida tra le due chiavi. La parte dell'enzima a cui il substrato (oi substrati) si combina mentre viene sottoposta a conversione in un prodotto è chiamata sito attivo.

Se il sito attivo fosse rigido e specifico per un dato substrato, la reversibilità della reazione non si verificherebbe, poiché la struttura del prodotto è diversa da quella del substrato e non si adatta bene.

2. Teoria dell'adattamento indotto:

In contrasto con un sito attivo rigidamente organizzato di Fischer, Daniel E. Koshland (1973) ha trovato prove che il sito attivo degli enzimi può essere indotto dall'approccio ravvicinato del substrato (o del prodotto) a subire un cambiamento di conformazione che consente una migliore combinazione tra i due.

Questa idea è ora ampiamente nota come teoria di adattamento indotto ed è illustrata di seguito. Apparentemente, anche la struttura del substrato è cambiata durante molti casi di adattamento indotto, consentendo così un complesso enzimatico-substrato più funzionale.

Proprietà degli enzimi:

1. La natura catalitica dell'enzima è già stata discussa in dettaglio in precedenza.

2. Reversibilità:

Teoricamente, tutte le reazioni controllate dagli enzimi sono reversibili. La reversibilità dipende, tuttavia, dal fabbisogno energetico, dalla disponibilità di reagente, dalla concentrazione dei prodotti finali e dal pH. Se il potenziale chimico dei reagenti è molto elevato rispetto a quello dei prodotti, la reazione potrebbe procedere solo verso la formazione dei prodotti, a causa della legge chimica dell'azione di massa. La maggior parte della decarbossilazione e delle reazioni idrolitiche sono irreversibili.

Lo stesso enzima facilita il movimento in avanti e all'indietro di una reazione se solo è possibile termodinamicamente. Un esempio convincente è visto nei percorsi della respirazione e della fotosintesi. Gli enzimi della glicolisi e della via del pentoso fosfato dissimolano il glucosio. Alcuni di questi enzimi lavorano nella direzione opposta della fotosintesi e costruiscono il glucosio dal biossido di carbonio e dall'acqua.

3. Sensibilità al calore:

Tutti gli enzimi sono sensibili al calore o termolabili. La maggior parte degli enzimi opera in modo ottimale tra 25 ° -35 ° C. Diventa inattivo a temperature di congelamento e denaturato a 50 ° -55 ° C. Tuttavia, alghe termali e batteri sono un'eccezione. I loro enzimi rimangono funzionali anche a 80 ° C. Anche gli enzimi di semi e spore non vengono denaturati a 60 ° -70 ° C.

4. pH-sensibile:

Ogni enzima funziona con un particolare pH, ad es. Pepsina (2 pH), sucrasi (4-5 pH), tripsina (8, 5 pH). Un cambiamento di pH rende gli enzimi inefficaci.

5. Specificità delle azioni:

Gli enzimi mostrano specificità verso i substrati su cui esercitano il loro ruolo catalitico. Questa proprietà esclusiva degli enzimi è determinata da: (1) la configurazione strutturale della molecola del substrato, (2) la conformazione dell'enzima e (3) i siti attivi o catalitici sull'enzima. La specificità del substrato degli enzimi è di due tipi: la specificità del gruppo e la stereo-specificità.

Gli enzimi di solito mostrano una specificità di gruppo, cioè attaccano solo un gruppo di composti chimicamente correlati. La specificità del gruppo può essere una specificità relativa del gruppo, nel qual caso l'enzima funziona su un numero di substrati omologhi.

Pertanto, l'esochinasi trasferisce il gruppo fosfato dall'ATP ad almeno 23 esosi o i loro derivati ​​come glucosio, mannosio, fruttosio e glucosamina. Alcuni degli enzimi specifici del gruppo mostrano una specificità assoluta del gruppo, il che significa che l'enzima agisce solo su un singolo composto e non sui suoi omologhi. Mannoso, glucochinasi e fructokinase sono coinvolti rispettivamente nelle fosforilazioni degli esosi, mannosio, glucosio e fruttosio.

Gli enzimi mostrano anche stereo-specificità verso il substrato ed è esibito con isomeri sia ottici che geometrici.

(i) Se l'enzima mostra una specificità ottica, agisce su entrambi gli estere D (D) o Levo (L) dei composti. Pertanto, la D. amminoacido ossidasi ossida solo D. amminoacidi e L. amminoacidi ossidasi reagiscono solo con L. aminoacidi.

(ii) La specificità geometrica è esibita verso gli isomeri cis e trans. Gli acidi fumarico e malico sono due isomeri geometrici. L'idratasi fumarica agisce solo sull'acido fumarico transisomero ma non sull'acido cico-isomero malico.

6. Inibizione enzimatica:

Sostanze o composti che riducono la velocità di reazione enzimatica catalizzata sono noti come inibitori e il fenomeno è descritto come inibizione enzimatica. Esistono tre tipi di inibizioni.

(i) Inibizione competitiva:

Quando un composto compete con un substrato per il sito attivo sulla proteina enzimatica e quindi riduce l'attività catalitica di quell'enzima, il composto è considerato un inibitore competitivo. L'inibizione di tali analoghi strutturali (chiamati antimetaboliti), che è invertita semplicemente aggiungendo più substrato alla miscela di reazione, è nota come inibizione competitiva.

Ad esempio, la succinato deidrogenasi ossida prontamente l'acido succinico all'acido fumarico. Se si aggiungono concentrazioni crescenti di acido malonico, che assomigliano strettamente alla struttura dell'acido succinico, l'attività della deidrogenasi succinica diminuisce notevolmente.

L'inibizione può ora essere invertita aumentando a sua volta la concentrazione del substrato acido succinico. La quantità di inibizione in questo tipo di inibizione è correlata a (i) concentrazione di inibitori, (ii) concentrazione del substrato e relative affinità di inibitore e substrato. L'effetto inibitorio è reversibile.

Se un inibitore è competitivo o meno può essere scoperto costruendo il grafico Lineiveaver- Burk. Gli inibitori competitivi alterano K _m dell'enzima perché occupano i siti attivi. Tuttavia, non alterano la V _max o la velocità massima della reazione.

(ii) Inibizione non concorrenziale:

Il tipo di inibizione che non può essere invertito aumentando la concentrazione del substrato è chiamato inibizione non competitiva. L'inibitore combina piuttosto fortemente con un sito sull'enzima diverso dal sito attivo e questo effetto non viene superato semplicemente aumentando la concentrazione del substrato.

La quantità di inibizione in questo tipo di inibizione è correlata alla (a) concentrazione degli inibitori e (b) affinità degli inibitori per l'enzima. La concentrazione del substrato non ha alcun effetto su questo sistema e gli inibitori non competitivi alterano la V _max e non la K _m dell'enzima.

Cianuro, azide e metalli pesanti come argento, mercurio, piombo, ecc. Sono alcuni esempi di inibitori non competitivi che combinano o distruggono gruppi solfidrilici essenziali o il componente metallico degli enzimi.

(iii) Inibizione feedback (prodotto finale):

Quando il prodotto finale di una reazione serve a prevenire la formazione di uno dei suoi precursori inibendo l'azione dell'enzima che catalizza la reazione stessa, l'inibizione è chiamata inibizione a feedback.

L'inibizione della conversione da A a B per X sarebbe una tale inibizione. Qui X, il prodotto ultimo della reazione, serve a prevenire la formazione di uno dei suoi precursori (B) inibendo l'azione dell'enzima a 'che catalizza il passaggio da A a B.

In questo caso, l'enzima 'a' può essere chiamato il pacemaker poiché l'intera sequenza è effettivamente regolata da esso. Un esempio concreto è la formazione di citidina trifosfato (CTP) da acido aspartico e carbamil fosfato in E. coli.

Quando viene accumulata una concentrazione critica di CTP, il trifosfato rallenta la sua stessa formazione inibendo l'enzima, l'aspartato transcarbamilasi (ATCase), che catalizza il passo del pacemaker della propria sintesi. Quando la concentrazione di trifosfato è sufficientemente ridotta dall'utilizzo metabolico, l'inibizione viene rilasciata e la sua sintesi viene rinnovata.

Fattori che influenzano l'azione enzimatica e la cinetica enzimatica:

1. Concentrazione di enzimi:

Il tasso di una reazione biochimica aumenta con l'aumento della concentrazione dell'enzima fino a un punto chiamato limite o punto di saturazione. Oltre a ciò, l'aumento della concentrazione di enzimi ha scarso effetto.

2. Concentrazione del substrato:

La prima soddisfacente analisi matematica dell'effetto della concentrazione del substrato sulla velocità di reazione della reazione catalizzata da enzima è stata fatta da Michaelis e Menten (1913). Con una concentrazione di enzima fissa, un aumento del substrato risulterà inizialmente in un aumento molto rapido della velocità o della velocità di reazione.

Poiché la concentrazione del substrato continua ad aumentare, tuttavia, l'aumento della velocità di reazione inizia a rallentare fino a quando, con una grande concentrazione di substrato, non si osserva alcun ulteriore cambiamento nella velocità. La velocità della reazione ottenuta a questa alta concentrazione di substrato è definita come la velocità massima (V _m ) della reazione catalizzata da enzimi nelle condizioni specificate e la velocità di reazione iniziale ottenuta con concentrazioni di substrato al di sotto del livello di saturazione è chiamata V.

La concentrazione del substrato richiesta per ottenere la metà della velocità massima (V _m / 2) può essere facilmente determinata dalla figura sopra ed è una costante importante nella cinetica enzimatica. Definisce la costante di Michaelis o K _m . In altre parole, K è definita come la concentrazione del substrato quando V = ½ V _m -In condizioni accuratamente definite di temperatura, pH e forza ionica del buffer, questa costante K _m approssima la costante di dissociazione di un complesso enzima-substrato. Il reciproco di K _m o 1 / K _m, approssima l'affinità di un enzima per il suo substrato.

Cinetica dell'azione enzimatica:

La costante di Michaelis K è di notevole importanza poiché fornisce la modalità di azione di un enzima che catalizza una reazione. Si dovrebbe notare che a una bassa concentrazione di substrato la relazione tra velocità e substrato è quasi lineare e obbedisce alla cinetica del primo ordine, cioè la velocità della reazione A-> B è direttamente proporzionale alla concentrazione del substrato [A].

V = K '[A] basso [substrato]

Dove V è la velocità osservata della reazione alla concentrazione [A] e K 'è la costante di velocità specifica. Ad alte concentrazioni di substrato, tuttavia, la velocità della reazione è massima ed è indipendente dal substrato [A]; quindi obbedisce alla cinetica dell'ordine zero.

V _m = K 'Saturazione [Substrato]

L'equazione di Michaelis-Menten che descrive questa relazione e spiega anche in modo soddisfacente la curva, è la seguente:

V = Vm [S] / K _m + [S]

Dove V = velocità iniziale di reazione alla concentrazione del substrato data [S]

K _m = costante di Michaelis, talpe / litro.

V _m = velocità massima a concentrazioni di substrato sature

[S] = concentrazione del substrato in moli / litro

La determinazione di K _m di una reazione enzimatica secondo l'equazione di Michaelis-Menten è in pratica difficile. Un risultato di questa equazione chiamato trama di Line-weaver-Burk viene spesso utilizzato per tale determinazione.

1. Temperatura:

Un enzima è attivo in un ristretto intervallo di temperatura. La temperatura alla quale un enzima mostra la sua massima attività si chiama temperatura ottimale. L'attività enzimatica diminuisce al di sopra e al di sotto di questa temperatura. Come catalizzatore mostrano una maggiore reattività con la temperatura, ma la loro natura proteica li rende suscettibili alla denaturazione termica al di sopra della temperatura ottimale.

2. pH:

Il pH a cui si verifica la massima attività enzimatica varia considerevolmente da un enzima all'altro. Questo è noto come il pH ottimale. Qualsiasi spostamento minore verso una delle due direzioni tende ad abbassare considerevolmente l'attività dell'enzima. Poiché gli enzimi sono proteine, i cambiamenti di pH normalmente influenzano il carattere ionico dei gruppi di aminoacidi e acidi carbossilici sulla superficie della proteina e quindi influenzano notevolmente la natura catalitica di un enzima.

3. Idratazione:

L'enzima funziona al massimo sotto l'intensa attività cinetica del substrato poiché la fase continua è più alta. Questo è il motivo per cui i semi che hanno un basso contenuto di acqua registrano una minima attività enzimatica anche se i substrati abbondano in essi. Durante la germinazione, tuttavia, l'attività enzimatica aumenta bruscamente e ciò è dovuto all'assorbimento di acqua e alla conseguente promozione dell'attività cinetica delle molecole del substrato.

coenzimi:

Nella fisiologia cellulare molte reazioni enzimatiche sono completate in presenza di coenzimi. Questi sono composti che funzionano come gli enzimi, cioè accelerano le reazioni biologiche, ma non sono proteine ​​come i veri enzimi.

Definizione:

Un coenzima può essere definito come un particolare tipo di cofattore, cioè un composto organico non proteico o una molecola trasportatrice che funziona in combinazione con un particolare enzima.

Se il cofattore è saldamente legato all'apoenzima, viene chiamato un gruppo protesico; e se, invece di essere più o meno permanentemente legato all'apenenzima, il cofattore organico si attacca alla proteina enzimatica solo al momento della reazione, viene chiamato coenzima.

Nei processi cellulari a volte gli atomi di idrogeno o gli elettroni vengono rimossi da un composto e trasferiti in un altro. In tutti questi casi un enzima specifico catalizza la rimozione, ma deve essere presente anche un coenzima specifico per effettuare il trasferimento. Il coenzima si unisce temporaneamente o accetta il gruppo di atomi rimosso e può successivamente trasferirli a un altro composto accettore.

Natura chimica dei coenzimi:

La maggior parte dei coenzimi sono derivati ​​chimici dei nucleotidi. Più specificamente, nella maggior parte dei coenzimi la porzione di base di azoto dei nucleotidi è sostituita da un'altra unità chimica. Questa unità di solito è un derivato di una particolare vitamina. I seguenti coenzimi sono importanti nella fisiologia cellulare.

(i) derivati ​​flavinici o nucleotidi flavinici (FMN e FAD)

(ii) derivati ​​piridinici o nucleotidi piridinici (NAD e NADP).

(iii) Coenzima A

(iv) Coenzima Q

(iv) citocromi

(vi) pirofosfato di tiamina

Qui sono descritti solo due coenzimi.

1. Nucleotidi flavinici o flavoproteine:

Un grande gruppo di enzimi respiratori usa come loro cofattore uno dei due derivati ​​della riboflavina (vitamina B ₂ ). Sono flavon mononucleotide (FMN) e flavin adenine nucleotide (FAD).

Struttura:

La riboflavina è un composto costituito da una proteina di ribosio e una porzione di flavina, quest'ultima essendo una complessa struttura a triplo anello. Nelle cellule, un gruppo fosfato è legato alla riboflavina risultante in un complesso di nucleotidi noto come flavin mononucleotide (FMN) o riboflavina monofosfato. Se FMN si unisce a AMP, si forma un dinucleotide noto come flavina adenina dinucleotide (FAD).

funzioni:

La combinazione di FMN o FAD con un apoenzima si chiama flavoproteina (FP). Le flavoproteine ​​hanno catalizzato la rimozione di ione idruro (H ^- ) e ione idrato (H ⁺ ) da un metabolita. In questi coenzimi, è la porzione di flavina della molecola che fornisce il posto specifico per l'attacco temporaneo di idrogeno.

FMN + MH ₂ ---> FADH ₂ + M

FMN + MH ₂ ---> FMNH ₂ + M

In questa reazione MH, rappresenta un substrato, FADH, è la forma ridotta di FAD e FMNH ₂ è la forma ridotta di FMN. Una fonte importante di idrogeno per questa reazione è il ridotto nucleotide piridinico.

H ⁺ + NADH + FAD ---> NAD ⁺ + FADH ₂

In tutti i casi le flavoproteine ​​ridotte trasmettono i loro elettroni ai citocromi.

2. Coenzima Q:

Questo enzima è un chinone, noto come ubichinone, e si trova principalmente nei mitocondri ma anche nei nuclei microsomiali e cellulari, ecc.

Struttura:

Il coenzima Q o ubichinone è costituito da un chinone con una catena laterale la cui lunghezza varia con la fonte dei mitocondri. Nella maggior parte dei tessuti animali il chinone possiede 10 unità isoprenosidiche nella sua catena laterale ed è chiamato coenzima Q ₁₀ .

Funzione:

Il coenzima Q è un componente necessario della catena di trasporto degli elettroni nei mitocondri. Serve come un ulteriore vettore di idrogeno tra i coenzimi flavin (FAD e FMN) e i citocromi.

Q + FADH ₂ ---> QH ₂ + FAD

Ridotto (QH ₂ ) trasferisce i suoi elettroni al citocromo b nei mitocondri.