Sistemi di immunità trovati nei corpi degli animali

Sistemi di immunità trovati nei corpi degli animali!

Il corpo animale è sempre esposto a vari invasori dannosi come virus, batteri, funghi e parassiti e sostanze tossiche.

È stato notato che le persone che avevano sofferto di alcune malattie come il morbillo e la parotite, non sono attaccate in futuro dai patogeni della stessa malattia. È dovuto al fatto che queste persone sono diventate immuni dalla malattia in questione.

Il corpo umano ha la capacità di resistere a quasi tutti i tipi di organismi o tossine che danneggiano i tessuti e gli organi. Questa capacità è chiamata immunità. In altre parole, l'immunità si riferisce alla resistenza di un ospite ai patogeni e ai loro prodotti tossici. Il sistema del corpo animale, che lo protegge da vari agenti infettivi e cancro, è noto come sistema immunitario. Lo studio del sistema immunitario si chiama immunologia.

antigeni:

Gli antigeni sono sostanze che, se introdotte nel corpo, stimolano la produzione di anticorpi. La maggior parte degli antigeni sono proteine ​​ma alcuni sono carboidrati, lipidi o acidi nucleici. I determinanti o gli epitopi antigenici sono quei siti sugli antigeni riconosciuti da anticorpi e recettori presenti sulle cellule T e B.

In effetti le più piccole unità di antigenicità sono i determinanti antigenici. Ogni determinante può stimolare la formazione di un particolare tipo di anticorpo o cellula effettrice. Pertanto un antigene proteico puro può dare origine a molti anticorpi distinti e cellule effettrici.

Sulla base della capacità degli antigeni di svolgere le loro funzioni, gli antigeni sono di due tipi: antigeni completi e antigeni incompleti (apteni). Un antigene completo è in grado di indurre la formazione di anticorpi e produrre una reazione specifica e osservabile con l'anticorpo così prodotto. Gli Haptens (antigeni parziali) sono sostanze che non sono in grado di indurre la formazione di anticorpi da sole, ma possono essere in grado di indurre anticorpi combinandosi con molecole più grandi (normalmente proteine) che fungono da portatori.

Antigene H:

I globuli rossi di tutti i gruppi sanguigni ABO possiedono un antigene comune, l'antigene H, che è un precursore per la formazione degli antigeni A e B. A causa della distribuzione universale, l'antigene H non è di solito importante nel raggruppamento o nella trasfusione di sangue.

Tuttavia, Bhende et al (1952) di Bombay (ora nominata Mumbai) riportarono un esempio molto raro in cui gli antigeni A e B e gli antigeni H erano assenti dai globuli rossi. Questo è noto come gruppo sanguigno Bombay o Oh. Tali individui avranno anticorpi anti A, anti B e anti H. Pertanto, possono accettare il sangue solo dal proprio gruppo.

anticorpi:

Gli anticorpi sono immunoglobuline (Igs) prodotte in risposta alla stimolazione antigenica. Quindi tutti gli anticorpi sono immunoglobuline ma tutte le immunoglobuline non sono anticorpi. Gli anticorpi possono essere legati a una membrana cellulare o possono rimanere liberi.

Gli anticorpi sono prodotti da linfociti B e plasmacellule. Infatti i linfociti B si trasformano in plasmacellule. La plasmacellula matura produce anticorpi ad una velocità estremamente rapida - circa 2000 molecole al secondo. Gli anticorpi dirigono l'immunità mediata dall'anticorpo (= immunità umorale).

Sulla base della struttura fisico-chimica e antigenica, le Ig umane sono raggruppate in cinque classi o isotipi, cioè Ig A, Ig D, Ig E, Ig G e Ig M. Essi differiscono tra loro per dimensioni, carica, contenuto di carboidrati e composizione aminoacidica. A = Alfa (α), D = Delta (δ) E = Ep-silon (ε), G = Gamma (γ), M = Mu (μ)

Ig G è stato studiato estensivamente e serve come modello di unità strutturale di base di tutte le Ig. È composto da 4 catene peptidiche. Delle quattro catene, ci sono due lunghe catene, chiamate catene pesanti o H e due catene corte, chiamate catene leggere o L, che possono essere sia di tipo lambda o Kappa.

Le quattro catene peptidiche sono tenute insieme da legami disolfuro per formare una molecola a forma di Y. Due frammenti identici di una molecola a forma di Y possiedono i siti di legame con l'antigene e sono quindi denominati legame anti-frammento-antigene (Fab).

I siti di legame con l'antigene si legano agli antigeni specifici in uno schema di blocco e chiave, formando un complesso antigene-anticorpo. Il terzo frammento che non ha la capacità di legarsi all'antigene e può essere cristallizzato, è quindi noto come frammento cristallizzabile (Fc).

Cinque classi di anticorpi sono descritte di seguito:

(i) IgA:

È la seconda classe più abbondante, che rappresenta circa il 10 per cento delle immunoglobuline sieriche. C'è una catena di peptidi addizionale chiamata catena di congiunzione (J). È la principale immunoglobulina nel colostro (il primo latte secreto da una madre che allatta), la saliva e le lacrime. Protegge da agenti patogeni inalati e ingeriti. Così protegge la superficie del corpo. Quando Ig A viene escreto attraverso le feci, viene chiamato coproanticorpo.

(ii) IgD:

È presente sulla superficie dei linfociti B che sono destinati a differenziarsi in plasmacellule produttrici di anticorpi. Pertanto l'IgD attiva le cellule B per secernere altri anticorpi.

(iii) IgE:

Presenta proprietà uniche come la labilità al calore (inattivato a 56 ° C in un'ora). IgE media l'ipersensibilità di tipo I (anafilassi). Prausnitz e Kustner nel 1921 dimostrarono la trasmissione dell'ipersensibilità di tipo I mediata da IgE iniettando anticorpi IgE contenenti siero dalla persona allergica nella pelle di una persona normale o non allergica. Si chiama reazione di Prausnitz-Kustner (PK). Pertanto IgE funge da mediatore nella risposta allergica.

(iv) IgG:

Questa è la classe più abbondante di Ig nel corpo che rappresenta circa il 75% delle Ig totali. L'IgG è l'unica immunoglobina materna che viene normalmente trasportata attraverso la placenta e fornisce un'immunità passiva naturale nel feto e nel neonato. Quindi, le IgG sono presenti nel latte. IgG protegge i fluidi corporei. Le IgG stimolano anche i fagociti e completano il sistema.

(v) IgM:

È il più grande Ig. È così chiamato perché è una macroglobulina almeno cinque volte più grande di IgG. Ha anche la catena J. L'IgM è la più antica classe di immunoglobuline. Attiva le cellule B. È anche la prima immunoglobina a essere sintetizzata dal feto, a partire da circa 20 settimane di età.

Non può attraversare la barriera placentare. Ig M è 500-1000 volte più efficace di Ig G in opsonizzazione (da descrivere in anticipo), 100 volte più efficace in azione batterica e 20 volte in agglutinazione batterica. Ma nella neutralizzazione delle tossine e dei virus, è meno attivo di Ig G. Così Ig M protegge il flusso sanguigno.