Proteine trovate nelle cellule animali e vegetali: struttura, tipi e significato biologico
Proteine trovate nelle cellule di animali e piante: struttura, tipi e significato biologico!
Il nome proteina derivata dal termine greco proteine che significa "del primo rango" fu coniato da Berzelius nel 1838 per sottolineare l'importanza di questa classe di sostanze complesse azotate che si trovano nelle cellule di animali e piante.
Chimicamente, le proteine sono polimeri di unità molecolari chiamate aminoacidi. Per questo motivo, gli aminoacidi sono indicati come i "mattoni" delle proteine. Questi polimeri contengono atomi di carbonio, idrogeno, ossigeno e azoto. Di solito sono presenti anche gli atomi di zolfo. Alcune proteine contengono inoltre fosforo, ferro e altri elementi. Le proteine hanno un peso molecolare elevato che varia da 5.000 a molti milioni.
peptidi:
Un peptide consiste di due o più amminoacidi collegati da legami peptidici. I polimeri lineari degli amminoacidi sono chiamati polipeptidi. Un peptide può essere classificato in base al numero di unità di amminoacidi come dipeptide (2 amminoacidi), trippa-tide (3 amminoacidi), ecc.
Le catene più grandi composte da molti acidi sono chiamate polipeptidi. Una catena polipeptidica consiste in una parte che si ripete regolarmente, chiamata catena principale o catena principale, e una parte variabile, le catene laterali distintive. I polipeptidi e le proteine semplici sono costituiti interamente da una lunga catena di amminoacidi collegati tra loro da legami peptidici (-CONH) formati tra un gruppo amminico (-NH 2 ) di un amminoacido e un gruppo carbossilico (-COOH) di quello adiacente. Una molecola di acqua viene rimossa durante la formazione di un legame peptidico.
La sequenza di amminoacidi presenti in un polipeptide è specifica per una particolare proteina. La sequenza distintiva delle unità di amminoacidi è governata dalla sequenza codone del gene o cistron che ne controlla la formazione. Solo 20 aminoacidi sono utilizzati nella sintesi di tutti i tipi di proteine.
Organizzazione (livelli di struttura):
Una proteina può avere fino a quattro livelli di organizzazione primaria, secondaria, terziaria e quaternaria.
1. Struttura primaria:
La struttura primaria di una proteina si riferisce alla sequenza lineare degli amminoacidi nelle catene polipeptidiche e alla posizione dei ponti disolfuro, se ce ne sono. Gli amminoacidi sono collegati tra loro solo da legami peptidici.
La struttura primaria è quindi una descrizione completa delle connessioni covalenti di una proteina. Amminoacidi essenziali che si trovano come residui di amminoacidi nella struttura primaria di una proteina, sono ben 20. La sequenza di amminoacidi o struttura primaria di un certo numero di proteine è stata ora determinata.
2. Struttura secondaria:
Una catena polipeptidica ha sempre un'organizzazione spaziale (nello spazio). La piegatura di una catena di polipeptidi lineari in una specifica struttura a spirale viene indicata come struttura secondaria della proteina. Tale piegatura è ottenuta o mantenuta dal legame idrogeno.
L'importanza di tale piegatura risiede nel fatto che i residui di amminoacidi che possono trovarsi distanti nella loro sequenza primaria sono così riuniti in stretta vicinanza da un legame secondario. Ci sono tre tipi di strutture secondarie α -helix, β-pleated (entrambi sono stati proposti da Linus Pauling e Robert Corey (1951) e collagen helix.
(i) L'α-elica:
È una struttura simile ad un'asta. In a-helix la catena polipeptidica è strettamente avvolta con la catena principale che forma la parte interna e le catene laterali che si estendono verso l'esterno in maniera elicoidale. L'x-helix è una bobina destrorsa. In alcuni punti l'elica è meno regolare formando bobine casuali.
L'elica è stabilizzata da legami idrogeno tra l'ossigeno del gruppo carbossilico (gruppo -CO) di un residuo amminoacidico e il gruppo NH del quarto residuo amminoacidico successivo nella sequenza lineare. Pertanto, tutti i principali gruppi CO e NH sono legati all'idrogeno. Ogni residuo è correlato al successivo con una traslazione di 1, 5 A 0 lungo l'asse dell'elica. La struttura elicoidale si trova nella cheratina di capelli, miosina, tropomiosina (entrambi i muscoli), epidermide (pelle) fibrina (punto di sangue).
(ii) β-pieghettati:
Nella struttura secondaria pieghettata a P due o più catene polipeptidiche vengono interconnesse da legami idrogeno. Viene prodotto un foglio invece di un'asta come in α-helix. Qui la catena polipeptidica è quasi completamente estesa piuttosto che essere strettamente arrotolata come in α-elica.
I filamenti adiacenti di polipeptidi possono essere eseguiti nella stessa direzione (foglio parallelo p, ad es. P-cheratina) o in direzione opposta (foglio P anti-parallelo ad es. Fibroina di seta). La formazione di un foglio P da parte di una singola catena polipeptidica può verificarsi se la catena si ripiega su se stessa. In questo stato, un loop, che collega i fili anti-paralleli con legami a H nella conformazione P, è chiamato p-turn.
(iii) elica di collagene:
Nell'elica di collagene o di tropo-collagene ci sono generalmente tre fili o polipeptidi arrotolati l'uno intorno all'altro. La bobina è rafforzata dalla creazione di legame idrogeno tra> NH-gruppo di residui di glicina di ciascun filamento con gruppi di CO degli altri due filamenti. C'è anche un effetto di blocco con l'aiuto di residui di prolina e idrossiprolina. Questa struttura è responsabile dell'elevata resistenza alla trazione del collagene, la principale proteina della pelle, delle ossa e dei tendini.
3. Struttura terziaria:
Si riferisce alla struttura tridimensionale di una proteina. La disposizione e l'interrelazione delle catene intrecciate di proteine in specifici anelli e curve è chiamata la struttura terziaria della proteina. La struttura terziaria descrive come le catene con struttura secondaria interagiscono ulteriormente attraverso i gruppi R dei residui amminoacidici per dare una forma tridimensionale.
I siti attivi (ad es. Catene laterali polari) della proteina vengono spesso portati verso la superficie mentre alcune altre catene laterali (ad esempio idrofobiche) vengono portate all'interno della proteina. La struttura terziaria è stabilizzata da diversi tipi di legami: legami idrogeno, legami ionici, legami covalenti di interazioni di Van der Waal e legami idrofobici.
Nella struttura proteica, i legami covalenti sono i più forti e sono di due tipi: legami peptidici e legami disolfuro (-SS). Legami ionici o legami elettrostatici si verificano a causa della forza attrattiva tra gruppi ionizzati carichi opposti, ad esempio -NH 3 + e -COO - I legami di idrogeno si sviluppano a causa della condivisione di H + o protone di due atomi elettronegativi. Le interazioni di Van der Waal si sviluppano con fluttuazioni di carica tra due gruppi strettamente posizionati (ad es. -CH 2 OH e -CH 2 OW) .- Il legame idrofobico si forma tra due gruppi non polari.
4. Struttura quaternaria:
In particolare la proteina, più di un polipeptide può essere associata a dare origine a una macromolecola complessa, che è biologicamente un'unità funzionale. Questa struttura così ottenuta viene indicata come struttura quaternaria. Questo si trova solo nelle proteine oligomeriche.
Le unità polipeptidiche di questa struttura quaternaria avrebbero le loro strutture primarie, secondarie e terziarie. Le forze che stabilizzano questi aggregati sono legami idrogeno e legami elettrostatici o salini formati tra amminoacidi sulle catene polipeptidiche (non legami peptidici o disolfuro).
L'emoglobina è un eccellente esempio di struttura quaternaria che consiste di quattro catene peptidiche di due tipi: catene α e β che si presentano in coppie.
tipi:
A seconda della loro forma, funzione e costituzione, le proteine sono classificate come segue:
(a) Sulla base della forma:
Le proteine sono classificate in due categorie a seconda della forma: fibrosa e globosa.
1. Proteine fibrose:
Sono filo come proteine che possono verificarsi singolarmente o in gruppi. Sono proteine dure, non enzimatiche e strutturali. Le proteine fibrose generalmente possiedono una struttura secondaria. Sono insolubili in acqua. La cheratina di pelle e capelli è una proteina così fibrosa. Alcune delle proteine fibrose sono contrattili ad es., Miosina dei muscoli e dell'elastina del tessuto connettivo.
2. Proteine globulari:
Sono arrotondati nel contorno. L'esclusività è assente. La struttura finale è terziaria o quaternaria. Le proteine globulari possono essere enzimatiche o non enzimatiche. Le proteine globulari più piccole sono per lo più solubili in acqua, ad esempio gli istoni. La solubilità in acqua diminuisce, ma la coagulabilità del calore aumenta con l'aumento delle dimensioni delle proteine globulari. Albumina d'uovo, globuline sieriche e glutelin (grano, riso) sono esempi di grandi proteine globulari.
(b) Sulla base della funzione:
A seconda della funzione, le proteine sono classificate in tipi enzimatici e non enzimatici. Le proteine non enzimatiche sono di diversi tipi: strutturali, di stoccaggio, protettivi, ormonali, di trasporto, ecc.
1. Proteine enzimatiche:
Sono proteine che agiscono come enzimi, sia direttamente (es. Amilasi, pepsina) o in combinazione con una parte non proteica chiamata cofattore (es. Deidrogenasi). Le proteine enzimatiche sono generalmente di forma globosa.
2. Proteine strutturali o protoplasmatiche:
Fanno parte delle strutture cellulari e dei loro prodotti, ad es. Complesso colloidale di protoplasma, membrane cellulari, proteine contrattili, proteine strutturali di capelli e unghie. In forma, le proteine strutturali possono essere globose o fibrose.
3. Riserva o proteine di riserva:
Si presentano come riserva di cibo per lo più in semi, uova o latte. Le proteine di stoccaggio sono generalmente globulari. A seconda della loro solubilità, le proteine di riserva sono di quattro tipi: albumine, globuline, prolamine e glutelin.
(c) Sulla base della costituzione:
Sulla base della loro costituzione, le proteine sono di tre tipi: semplici, coniugate e derivate.
1. Proteine semplici:
Le proteine sono costituite solo da aminoacidi. Sono assenti ulteriori gruppi non amminici, ad es. Istoni, cheratina.
2. Proteine coniugate:
Le proteine hanno gruppi protesici non amminici. A seconda del tipo di gruppo protesico, le proteine coniugate sono di diversi tipi.
Per esempio, nucleoproteine, cromoproteine, metalloproteine, glicoproteine, ecc.
(d) Proteine derivate:
Derivati da proteine attraverso denaturazione, coagulazione e degradazione, ad esempio proteo, fibrina, metaproteina
Significato biologico delle proteine:
1. Componenti strutturali delle cellule:
Alcune proteine come la miosina dei muscoli, la cheratina della pelle e dei capelli nei mammiferi e il collagene del tessuto connettivo servono come materiali strutturali. Alcuni servono come componenti importanti del fluido extracellulare.
2. Enzimi:
La caratteristica più sorprendente delle proteine è la loro capacità di funzionare all'interno delle cellule viventi come enzimi catalizzatori di reazione.
3. Ormoni:
Alcuni ormoni sono di natura proteinica, ad esempio l'insulina, l'ormone della crescita dell'ipofisi, l'ormone paratiroideo-paratormone.
4. Proteine di trasporto (proteine di trasporto):
L'emoglobina dei globuli rossi trasporta l'ossigeno dai polmoni in diverse parti del corpo. La mioglobina di muscoli immagazzina l'ossigeno. L'albumina trasporta calcio e acidi grassi. Un numero di proteine portanti si verifica nelle membrane cellulari per il trasporto di materiali specifici all'interno, ad es. Glucosio, amminoacidi.
5. Proteine del recettore:
Si verificano sulla superficie esterna delle membrane cellulari. Le proteine si legano a specifiche molecole di informazione come gli ormoni e mediano negli effetti cellulari.
6. Protezione contro le malattie:
Le immunoglobuline del plasma sanguigno (P e y-globuline) nei mammiferi e in altri animali agiscono come anticorpi che neutralizzano gli effetti dannosi di agenti patogeni esterni. Questi anticorpi sono formati da proteine.
7. Crescita e riparazione:
Durante le attività metaboliche, le proteine del tessuto si degradano e questi tessuti danneggiati vengono riparati con l'aiuto di aminoacidi.
8. Pigmenti visivi:
Rodopsina e iodopsina sono pigmenti proteici rispettivamente presenti in bastoncelli e coni di retina. Prendono parte alla percezione dell'immagine.
9. Formazione Urea:
Negli animali ureotelici, gli aminoacidi ornitina, citrullina e arginina partecipano alla formazione dell'urea.
