Note utili su Epitope of Immunogens

Note utili su Epitope of Immunogens!

La maggior parte degli immunogeni sono costituiti da molti tipi di molecole.

Tuttavia, solo poche di queste molecole agiscono da immunogeno. Anche all'interno di una singola molecola immunogenica, la risposta immunitaria non è diretta contro l'intera molecola, ma solo contro alcuni residui di amminoacidi nella molecola.

L'insieme di aminoacidi che è riconosciuto dall'immunoglobulina o dal recettore delle cellule T (TCR) è chiamato epitopo (precedentemente chiamato determinante antigenico). Una singola molecola immunogenica può avere uno o più epitopi diversi (Fig. 6.1).

Fig. 6.1: Diagramma per mostrare la presenza di epitopi diversi in un antigene.

In questo diagramma sono mostrati tre diversi epitopi in un antigene. Gli epitopi peptidici differiscono l'uno dall'altro dalle sequenze di amminoacidi e conseguentemente differiscono nella loro struttura tridimensionale. Poiché gli epitopi differiscono l'uno dall'altro, anche gli anticorpi indotti contro gli epitopi differiscono tra loro. L'immunoglobulina di superficie (slg, recettore di cellule B) su una cellula B si lega a un epitopo e il legame si verifica tra gli amminoacidi dell'epitopo e le sequenze di amminoacidi complementari nella regione ipervariabile di slg.

I residui di aminoacidi delle proteine ​​tendono a piegarsi in masse compatte. Il modello pieghevole complessivo di ciascuna proteina è rigido. Quindi i residui di amminoacidi esposti sulla superficie della massa piegata occupano posizioni fisse l'una rispetto all'altra. I cristallogrammi a raggi X hanno dimostrato che gli anticorpi entrano in contatto con i residui di amminoacidi sulla superficie di un antigene proteico. Il numero di amminoacidi con cui ciascun contatto anticorpale varia da 3 a 20.

io. In molti casi, tutti i residui amminoacidici di un epitopo giacciono linearmente. Tali epitopi sono chiamati epitopi lineari (o sequenziali). La denaturazione termica non altera le posizioni dei residui in un epitopo lineare. Quindi, anche dopo il riscaldamento, gli epitopi lineari si combinano con i corrispondenti anticorpi (Fig. 6.2).

ii. Considerando che alcuni epitopi non sono formati da amminoacidi lineari. A causa della natura pieghevole della catena di amminoacidi, gli amminoacidi provenienti da diverse posizioni della catena si avvicinano l'uno all'altro. Un epitopo può essere formato da amminoacidi provenienti da diverse parti della catena polipeptidica e situati l'uno vicino all'altro. Questo tipo di epitopo è chiamato epitopo conformazionale.

I residui amminoacidici che costituiscono l'epitopo conformazionale sono distanti nella sequenza aminoacidica primaria, ma collocati l'uno vicino all'altro nella struttura terziaria. Quando una proteina con epitopo conformazionale viene riscaldata, si verifica la denaturazione della catena proteica e la catena di amminoacidi perde la piegatura tridimensionale. Gli amminoacidi, che formavano l'epitopo, sono separati l'uno dall'altro a causa del calore e conseguentemente l'epitopo è perduto. Pertanto, gli anticorpi formati contro l'epitopo conformazionale non possono legarsi all'antigene denaturato (Fig. 6.2).