Metabolismo azotato nelle piante: modi, utilizzo e altri dettagli

Metabolismo azotato nelle piante: modi, utilizzo e altri dettagli!

C'è una grande varietà di composti azotati in una cellula. Le proteine ​​che costituiscono l'ingrediente essenziale del protoplasma, gli acidi nucleici che determinano le frontiere morfologiche e fisiologiche di una specie così come i suoi singoli membri, enzimi, vitamine, ormoni, alcaloidi, glicosidi, ecc., Sono tutti di natura azotata.

L'atmosfera è la fonte ultima di azoto. Salvo il numero limitato di specie che possono fissare l'azoto atmosferico e utilizzarlo per sintetizzare le innumerevoli sostanze azotate di cui hanno bisogno, tutte le piante ottengono il loro fabbisogno di azoto dal suolo.

I nitrati e i sali ammoniacali che fanno parte dell'ambiente minerale del suolo vengono assorbiti dalle radici e utilizzati nel metabolismo dell'azoto della pianta. In questo modo le piante ottengono il loro fabbisogno di azoto in quattro modi diversi:

(1) come azoto molecolare;

(2) come azoto organico;

(3) come azoto ammoniacale e

(4) come azoto nitrico.

Utilizzo di azoto molecolare:

Solo pochissimi organismi sono in grado di fissare l'azoto, cioè l'utilizzo dell'azoto atmosferico nella sintesi di composti azotati. Il più noto batterio simbiotico che fissa l'azoto è il Rliizobium. Questo batterio vive nel terreno per formare noduli radicali in piante appartenenti alla famiglia delle Leguminose come fagioli, grammi, arachidi e soia.

Alcuni batteri della vita libera come Azotobacter e Clostridium pasteurianum sono anche in grado di fissare l'azoto atmosferico. Rhodospirillum, Rhodopseudomonas e Chromatium che possono fotosintesi possono anche fissare l'azoto. Ma la riduzione dell'azoto viene effettuata attraverso alcuni donatori di elettroni ridotti come solfuro, zolfo, idrogeno o composti organici, e non usando energia luminosa.

Altri organismi che fissano l'azoto sono alcune delle alghe blu-verdi, come Anabaena e Nostoc. Di solito sono una vita libera ma a volte formano un'associazione simbiotica come e quando si trovano nelle radici coralloidi di Cycas e foglie della felce acquatica Azolla.

La formazione dei noduli nei legumi è stata studiata in dettaglio. Quando una sezione del nodulo della radice viene esaminata, appare rosata a causa della presenza di un pigmento chiamato legemoglobina. Come l'emoglobina, la legemoglobina è un scavenger di ossigeno. La sintesi della legemoglobina ha bisogno del cobalto perché è una parte essenziale della vitamina B 12, un composto necessario per la produzione del pigmento.

Anche il molibdeno è essenziale, ma il suo ruolo non è noto con certezza; forse, svolge il ruolo di cofattore e facilita le reazioni redox, portando alla riduzione dell'azoto in ammoniaca. L'enzima che catalizza la fissazione delle funzioni dell'azoto (nitrogenasi) in condizioni aerobiche. La legemoglobina si combina con l'ossigeno e protegge l'ossigeno e protegge la nitrogenasi.

Le reazioni esatte coinvolte nella riduzione dell'azoto molecolare all'ammoniaca non sono note con certezza. Tuttavia, la conversione di N 2 in NH 3 non è un processo lineare. Di seguito sono riportati i possibili percorsi di riduzione dell'azoto molecolare all'ammoniaca.

Utilizzo di azoto organico:

Molte piante utilizzano composti organici dell'azoto come aminoacidi e urea. La modalità di utilizzo dell'urea da parte delle piante non è completamente elaborata, ma con ogni probabilità l'ureasi, l'enzima che agisce sull'urea, lo idrolizza a due molecole di ammoniaca e una di biossido di carbonio. L'ammoniaca viene quindi metabolizzata nel modo usuale.

Azoto ammoniacale:

I sali ammoniacali sono spesso impiegati come fonte di azoto da diverse piante. Ma la prontezza con cui una pianta assume un composto ammoniacale dipende dalla natura del suolo e dall'età della pianta. Il radicale ammoniacale assorbito da una pianta è costruito in ammidi, amminoacidi e proteine.

Azoto nitrato:

I terreni contengono buone quantità di nitrati e la maggior parte delle piante ottiene il fabbisogno di azoto in quella forma. Infatti, molte piante preferiscono l'azoto nitrico all'azoto ammoniacale. L'azoto nitrico viene ridotto in forma ammoniacale prima dell'incorporazione in uno dei composti azotati della cellula. Già nel 1895, Schulze suggerì il seguente percorso per questa riduzione.

Nitrato -> Nitrito -> Hyponitrite -> Hydroxylamine -> Ammoniaca

1. Riduzione del nitrato in nitrito:

È effettuato dall'agente dell'enzima nitrato reduttasi. L'enzima ha FAD come gruppo protesico e utilizza NADPH o NADH come fonte di potere riducente.

Il molibdeno è anche essenziale per la riduzione dei nitrati. Ciò è dimostrato dal fatto che in molibdeno - le piante carenti di nitrati si accumulano; serve come un vettore di elettroni. Lo schema di trasferimento di elettroni che si verifica durante la riduzione dei nitrati ai nitriti può essere ritagliato come indicato di seguito.

2. Riduzione del nitrito:

Venecko e Verner (1955) hanno dimostrato che la riduzione del nitrato-azoto in ammino-azoto avviene nelle foglie intatte, sia nella luce che nell'oscurità. Precedentemente nel 1953, Evans e Nason hanno dimostrato che negli estratti vegetali, contenenti NADPH, i nitriti scompaiono lentamente, tuttavia, sembra che il potere riducente per questo sia fornito dalla scissione fotochimica dell'acqua.

2HNO 2 + 2H 2 O -> 2NH 3 + 3O 2

Un enzima che riduce i nitriti non è ancora stato isolato, sebbene Nason, Abraham e Averback (1954) abbiano preparato un tale sistema enzimatico da Neurospora. Questo sistema è stato trovato in grado di utilizzare NADH o NADPH come donatore di idrogeno.

Riduzione di idrossilammina:

Nason (1955) e Frear and Burrel (1955) isolarono l'enzima che converte l'idrossilammina in ammoniaca rispettivamente da Neurospora e piante superiori. Si ritiene inoltre che questo enzima sia una metalloflavoproteina con manganese come cofattore di metallo. Impiega anche NADH come donatore di idrogeno.

NH 2 OH + NADH + H + -> NH 3 + NAD + H 2 O

Riassumendo l'equazione secondo lo schema di Schulze che abbiamo

Alla fine, l'ammoniaca è incorporata in amminoacido, acido glutammico o aspartico. Questi servono ad avviare un'ampia varietà di reazioni di transaminazione e quindi a costruire proteine.

Metabolismo degli aminoacidi:

La sintesi degli amminoacidi si verifica principalmente nelle radici e nelle foglie dove i nitrati sono ridotti. Le cellule di queste regioni devono fornire gli acidi organici necessari che sono per lo più formati nel ciclo di Krebs. Poiché il ciclo di Krebs si verifica nei mitocondri, si pensa che i siti di sintesi degli aminoacidi siano i mitocondri. Gli amminoacidi sono formati dai seguenti metodi:

1. Aminazione riduttiva:

In presenza di una deidrogenasi e un potere riducente (NADH 2 o NADPH.), L'ammoniaca può combinarsi direttamente con un chetoacido per produrre un amminoacido. Il substrato di amminazione riduttiva è generalmente un acido chetogluturico, un intermedio del ciclo di Krebs. Dà origine all'acido glutammico. L'acido glutammico è riconosciuto come la porta d'ingresso dell'azoto inorganico nella via metabolica.

La formazione dell'acido glutammico avviene attraverso due passaggi. Il primo acido a-chetoglutarico viene amminato a a-iminoglutarico e quindi attraverso la mediazione di NADPH e acido glutammico glutammico deidrogenasi.

Oltre all'acido α-chetoglutarico, altri acidi organici che subiscono l'amminazione riduttiva sono l'ossaloacetato e l'acido piruvico.

2. Transaminazione:

Una volta che un amminoacido è organizzato, costituisce il punto di partenza per la produzione di altri amminoacidi. Questo succede attraverso le reazioni di transaminazione. Una reazione di transaminazione consiste nel trasferimento di un gruppo amminico da un amminoacido ad un acido organico, in modo da formare un altro amminoacido.

Una tipica reazione di transaminazione può essere rappresentata come segue:

Wilson, King e Burris (1954) hanno dimostrato reazioni di transaminazione che coinvolgono l'acido glutammico e diciassette altri amminoacidi. Alcuni di loro sono:

Acido glutammico + acido ossalacetico a-Acido chetoglutarico + acido aspartico

Acido glutammico 4 Acido piruvico α-Acido chetoglutarico + Alanina.

Un aspetto importante del metabolismo degli amminoacidi è che non vengono né memorizzati né escreti.